Wie Kollagenpeptide aufgenommen werden: von Pro-Hyp bis Dalton

Das Wichtigste in Kürze

• Kollagen wird im Verdauungstrakt zerlegt, aber nicht vollständig in einzelne Aminosäuren. Bestimmte kurze Peptide gelangen intakt ins Blut.
• Iwai et al. (2005) wiesen nach der Einnahme von Kollagenhydrolysat vor allem das Dipeptid Prolyl-Hydroxyprolin (Pro-Hyp) im Blut nach, mit Höchstwerten nach 1 bis 2 Stunden.
• In Laborversuchen regte Pro-Hyp das Wachstum von Hautfibroblasten der Maus an (Shigemura et al., 2009).
• Ob und in welchem Ausmaß das beim Menschen zu sichtbaren Veränderungen führt, ist Gegenstand der Forschung und rechtlich nicht als Wirkung auslobbar.

Eines der häufigsten Argumente gegen Kollagenpräparate lautet: Kollagen ist ein Protein, und Proteine werden im Magen und Dünndarm in Aminosäuren zerlegt. Am Ende sei es egal, ob man Kollagen trinkt oder ein Steak isst. Dieses Argument ist nachvollziehbar, aber unvollständig. In diesem Artikel schauen wir uns an, was die Forschung über den Weg der Kollagenpeptide durch den Körper herausgefunden hat.

Schritt 1: Hydrolyse vor dem Trinken

Natives Kollagen ist ein riesiges Molekül aus drei umeinander gewundenen Ketten mit jeweils rund tausend Aminosäuren. Für Nahrungsergänzungsmittel wird es deshalb vorab enzymatisch zerlegt. Diese Hydrolyse erzeugt eine Mischung aus Peptiden unterschiedlicher Länge. Ihr durchschnittliches Molekulargewicht wird in Dalton (Da) angegeben. Ein Dalton entspricht ungefähr der Masse eines Wasserstoffatoms. Eine Aminosäure wiegt im Mittel etwa 110 Da, ein Peptid mit 1.500 Da besteht also aus rund 13 bis 14 Aminosäuren.

Kleinere Peptide lösen sich gut in Wasser und lassen sich in Getränke einarbeiten. Ob ein niedrigeres Molekulargewicht auch zu einer besseren Aufnahme führt, wird häufig behauptet, ist aber nicht für jedes Produkt einzeln belegt.

Schritt 2: Verdauung im Magen und Dünndarm

Im Magen und Dünndarm zerlegen Enzyme die Peptide weiter. Ein großer Teil wird zu freien Aminosäuren wie Glycin, Prolin und Alanin. Kollagen hat jedoch eine Besonderheit: Es enthält viel Prolin und Hydroxyprolin. Bindungen an diesen Bausteinen sind für viele Verdauungsenzyme schwer zu spalten. Deshalb bleiben bestimmte kurze Peptide, die Hydroxyprolin enthalten, vergleichsweise stabil.

Schritt 3: Peptide im Blut

Eine viel zitierte Studie von Iwai et al. aus dem Jahr 2005 hat genau das untersucht [1]. Gesunde Freiwillige nahmen nach zwölfstündigem Fasten zwischen 9,4 und 23 g Gelatinehydrolysat aus Schweinehaut, Hühnerfüßen oder Knorpel ein. Vor der Einnahme war kaum peptidgebundenes Hydroxyprolin im Blut messbar. Danach stieg es deutlich an und erreichte nach 1 bis 2 Stunden Höchstwerte von 20 bis 60 Nanomol pro Milliliter Plasma. Nach 4 Stunden war die Konzentration auf etwa die Hälfte gesunken.

Als Hauptbestandteil identifizierten die Forschenden das Dipeptid Prolyl-Hydroxyprolin, kurz Pro-Hyp. Daneben fanden sie kleinere Mengen weiterer Peptide wie Ala-Hyp, Ala-Hyp-Gly, Pro-Hyp-Gly, Leu-Hyp, Ile-Hyp und Phe-Hyp. Damit war gezeigt: Ein Teil des aufgenommenen Kollagens erreicht das Blut nicht nur als einzelne Aminosäuren, sondern als kurze Peptide.

Schritt 4: Was machen diese Peptide?

Hier wird es spannend und zugleich unsicherer. Shigemura et al. (2009) untersuchten im Labor, wie Pro-Hyp auf Hautfibroblasten der Maus wirkt, also auf die Zellen, die in der Lederhaut Kollagen bilden [2]. In ihren Versuchen erhöhte Pro-Hyp die Zahl der Fibroblasten, die aus Hautstücken auswanderten, und förderte dosisabhängig ihr Wachstum auf einer Kollagenmatrix. Die Autoren schließen, dass Pro-Hyp das Wachstum von Fibroblasten in der Haut anregen könnte.

Wichtig zur Einordnung: Das waren Zellversuche mit Mausgewebe, und die eingesetzten Konzentrationen lagen teils deutlich über den Werten, die Iwai et al. im menschlichen Blut gemessen hatten. Solche Experimente liefern Hinweise auf mögliche Mechanismen, aber keinen Nachweis einer Wirkung beim Menschen.

Hinweise aus Humanstudien

Einige klinische Studien haben versucht, Veränderungen im Gewebe direkt zu messen. In einer doppelblinden, placebokontrollierten Studie von Proksch et al. (2014) mit 114 Frauen zwischen 45 und 65 Jahren nahmen die Teilnehmerinnen acht Wochen lang täglich 2,5 g eines bestimmten Kollagenpeptid-Präparats oder Placebo ein [3]. In einer Untergruppe wurden kleine Hautproben untersucht. Nach acht Wochen fanden die Forschenden in der Kollagengruppe statistisch signifikant mehr Prokollagen Typ I (65 %) und Elastin (18 %) als in der Placebogruppe.

Asserin et al. (2015) kombinierten zwei placebokontrollierte Studien mit Versuchen an menschlichen Hautexplantaten [4]. In den Studien stieg die Hautfeuchtigkeit nach acht Wochen, die Kollagendichte in der Lederhaut nahm laut Ultraschall bereits nach vier Wochen zu. In den Explantaten förderten Kollagenpeptide die Bildung von Kollagen und Glykosaminoglykanen.

Beide Studien wurden mit spezifischen Präparaten und unter Beteiligung der Rohstoffhersteller durchgeführt. Ihre Ergebnisse lassen sich nicht automatisch auf andere Produkte übertragen. Dass Finanzierung und Studienqualität in diesem Forschungsfeld eine große Rolle spielen, zeigt die Meta-Analyse von Myung und Park (2025), die wir in Kollagen trinken: Was Studien zeigen und was nicht besprechen.

Die Signal-Hypothese

Aus diesen Befunden ist eine Hypothese entstanden, die in der Fachliteratur häufig diskutiert wird: Kollagenpeptide wirken nicht als Baumaterial, das direkt in die Haut eingebaut wird, sondern als Signal. Bestimmte Peptide wie Pro-Hyp könnten Fibroblasten anregen, selbst mehr Kollagen und andere Bestandteile des Bindegewebes zu bilden. Diese Vorstellung erklärt, warum der Einwand „am Ende sind es nur Aminosäuren“ zu kurz greift. Sie ist aber noch nicht abschließend bewiesen.

Was du daraus mitnehmen kannst

• Der Satz „Kollagen wird komplett verdaut und ist deshalb nutzlos“ ist so nicht korrekt. Bestimmte Peptide erreichen das Blut.
• Der Satz „Kollagen wird direkt in deine Haut eingebaut“ ist ebenfalls falsch. Der Körper baut sein Kollagen selbst auf.
• Ob die Peptide beim Menschen sichtbare Veränderungen bewirken, wird kontrovers diskutiert. In der EU gibt es dafür keine zugelassene Wirkaussage.
• Für die körpereigene Kollagenbildung braucht der Körper unter anderem Vitamin C. Mehr dazu in Vitamin C und Kollagen.

Fazit

Die Forschung zur Aufnahme von Kollagenpeptiden ist ein gutes Beispiel dafür, wie Wissenschaft Schritt für Schritt vorgeht: Erst wurde gezeigt, dass bestimmte Peptide im Blut ankommen, dann wurden mögliche Wirkmechanismen im Labor untersucht, schließlich folgten klinische Studien. Jeder Schritt liefert Hinweise, keiner allein liefert den endgültigen Beweis. Wir finden es wichtig, diesen Stand genau so zu erzählen.

Häufige Fragen

Wird Kollagen im Magen vollständig zu Aminosäuren abgebaut?

Nein. Iwai et al. (2005) wiesen nach der Einnahme von Kollagenhydrolysat kurze Peptide im Blut nach, vor allem Prolyl-Hydroxyprolin (Pro-Hyp), mit Höchstwerten nach 1 bis 2 Stunden. Ein Teil des Kollagens erreicht das Blut also als Peptid.

Was bedeutet die Angabe in Dalton bei Kollagenpeptiden?

Dalton beschreibt das mittlere Molekulargewicht der Peptide. Eine Aminosäure wiegt im Mittel etwa 110 Da, ein Peptid mit 1.500 Da besteht aus rund 13 bis 14 Aminosäuren. Ob ein niedrigeres Molekulargewicht die Aufnahme verbessert, ist nicht für jedes Produkt belegt.

Wird getrunkenes Kollagen direkt in die Haut eingebaut?

Nein. Der Körper baut sein Kollagen selbst auf. Diskutiert wird die Signal-Hypothese, nach der Peptide wie Pro-Hyp Fibroblasten anregen könnten. Sie ist nicht abschließend bewiesen, und in der EU gibt es dafür keine zugelassene Wirkaussage.

Quellen

1. Iwai K, Hasegawa T, Taguchi Y, et al. Identification of food-derived collagen peptides in human blood after oral ingestion of gelatin hydrolysates. J Agric Food Chem. 2005;53(16):6531-6536. doi:10.1021/jf050206p
2. Shigemura Y, Iwai K, Morimatsu F, et al. Effect of Prolyl-hydroxyproline (Pro-Hyp), a food-derived collagen peptide in human blood, on growth of fibroblasts from mouse skin. J Agric Food Chem. 2009;57(2):444-449. doi:10.1021/jf802785h
3. Proksch E, Schunck M, Zague V, et al. Oral intake of specific bioactive collagen peptides reduces skin wrinkles and increases dermal matrix synthesis. Skin Pharmacol Physiol. 2014;27(3):113-119. doi:10.1159/000355523
4. Asserin J, Lati E, Shioya T, Prawitt J. The effect of oral collagen peptide supplementation on skin moisture and the dermal collagen network: evidence from an ex vivo model and randomized, placebo-controlled clinical trials. J Cosmet Dermatol. 2015;14(4):291-301. doi:10.1111/jocd.12174